La sintesi di una proteina non è un processo limitato alla sola formazione di una catena di amminoacidi, ma è un fenomeno complesso e in più fasi. La ben nota "traduzione" del codice dell'mRNA a opera dei ribosomi è solo il primo passo della sintesi. In questa fase gli amminoacidi concatenati, che costituiscono la cosiddetta "struttura primaria" della proteina, sono spinti fuori dal ribosoma sotto forma di una molecola peptidica sempre più lunga. A questo punto inizia quella fase della sintesi proteica che è più corretto definire "post-traduzionale", piuttosto che "post-elaborazione".

In questa fase la proteina assume la conformazione tridimensionale che le è propria (le cosiddette strutture secondaria e terziaria) e, nella maggior parte dei casi, subisce contemporaneamente alcune modifiche biochimiche. Il processamento della catena peptidica comincia già mentre è ancora in corso la polimerizzazione. Infatti la porzione già sintetizzata di proteina che spunta come una coda dal ribosoma non è altro che una nuova molecola reattiva, e come tale comincia a interagire con differenti porzioni di se stessa e con quanto presente in quel momento nella cellula, per esempio: acqua, ioni, membrane e proteine.

Queste interazioni sono di vario genere e possono dar esito a diversi tipi di modifiche, sia temporanee che permanenti. Elencare tutte le possibili reazioni e modifiche è impossibile ma, a titolo d'esempio, eccone  alcune:

1) la reazione fra due residui di cisteina dello stesso peptide porta alla formazione di ponti disolfuro;
2) la lisi del peptide ad opera di proteasi può portare alla rottura del peptide in differenti subunità;
3) l'interazione del peptide con delle proteine dette "chaperonine" porta la proteina ad assumere particolari conformazioni tridimensionali, spesso diverse da quella termodinamicamente favorita;

4) la reazione del peptide con ioni metallici, può portare all'inglobamento nella proteina dello ione stesso, che ne diventa spesso gruppo funzionale;

5) la catalisi enzimatica di reazioni fra peptide e molecole di vario genere porta la proteina finale a presentare amminoacidi non canonici, con gruppi reattivi quali i gruppi solforici.

Quali e quante modifiche subirà il peptide nascente (e analogamente ogni proteina nella cellula dipendono quindi esclusivamente dalla sua reattività con le componenti dell'ambiente cellulare in cui si trova in quel momento.

Link utili per l'approfondimenti:
Folding, Modification, and Degradation of Proteins (in inglese):
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/entrez/query.fcgi?cmd=Search&db=books&doptcmdl=GenBookHL&term=protein+modifications+ribosome+AND+mcb%5Bbook%5D+AND+105158%5Buid%5D&rid=mcb.section.549#556

Amminoacidi modificati e modifiche post-traduzionali (formule chimiche):
http://www.dsch.univ.trieste.it/~geremia/PROTEIN/aanonstandard.html
http://www.dsch.univ.trieste.it/~geremia/PROTEIN/posttrad.html